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Questão FC287554

Os catalisadores biológicos foram reconhecidos, em meados de 1700, através de estudos da digestão de carnes pelas secreções estomacais e da conversão de amido em açúcares pela sali

Química

IDECAN · 2012

Os catalisadores biológicos foram reconhecidos, em meados de 1700, através de estudos da digestão de carnes pelas secreções estomacais e da conversão de amido em açúcares pela saliva e extratos de plantas. Em 1.897, Eduard Buchner descobriu que extratos de leveduras fermentavam açúcares a álcool e que as moléculas da fermentação agiam mesmo após a remoção das células íntegras. Posteriormente, Frederick Kühne chamou estas moléculas de enzimas. Em 1913, Michaelis – Menten relacionou a concentração de substrato ([S]) disponível na reação e a sua velocidade inicial (V0), através da equação representada a seguir, onde Vmax (Velocidade máxima) e KM (Constante de Michaelis – Menten) são constantes determinadas experimentalmente. Diante do exposto, analise as afirmativas.

 

(Bugg, T. Introduction to enzyme and coenzyme chemistry. Blackwell Editor, 2004. – Com adaptações.)

 

I. KM é numericamente igual à concentração de substrato [S], onde a velocidade da reação é igual à metade do valor de Vmax da reação enzimática.

 

II. A equação obtida considera que o complexo ativado entre a enzima e o substrato [ES] esteja numa condição de estado estacionário, ou seja, a velocidade de formação de [ES] é igual à velocidade de decomposição de [ES]. Este critério de derivação é conhecido como aproximação do estado estacionário.

 

III. Além da condição do estado estacionário para o complexo ativado entre a enzima e o substrato [ES], a equação também considera que se [S] = KM, o valor de V0 = VMAX/2.

 

IV. A equação apresenta o comportamento cinético de uma reação enzimo-catalisada que utiliza apenas um substrato. Para enzimas que atuam sobre dois substratos, a equação ainda pode descrever o comportamento cinético, ainda que a análise se torne mais complexa.

 

V. A curva apresentada na figura anterior mostra uma reação global de ordem mista, onde a região inicial da curva representa uma reação de ordem 1 e a região final representa uma reação de ordem zero.

 

VI. A equação descreve o comportamento cinético de todas as enzimas e foi um importante incremento no estudo das enzimas.

 

Está(ão) INCORRETA(S) apenas a(s) afirmativa(s)

  1. II, V e VI.
  2. I, V e VI.
  3. I e V.
  4. VI.
  5. III, IV e V.
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Gabarito

D

Comentário do professor

A afirmativa VI está incorreta porque a equação de Michaelis–Menten não é universal para todas as enzimas. Ela descreve as velocidades iniciais sob hipóteses restritas: estado estacionário, \([S]\gg[E]\), formação de produto desprezível nas condições iniciais e mecanismo simples de um substrato. A forma clássica é \(v_0=\dfrac{V_{max}[S]}{K_M+[S]}\).

Muitas enzimas apresentam comportamento fora desse modelo: reações alostéricas e com cooperação mostram curvas sigmoides; enzimas que atuam com vários substratos seguem mecanismos mais complexos; há ainda inibição, substituição de substrato e efeitos dependentes de pH/temperatura que alteram \(K_M\) e \(V_{max}\).

Portanto, embora fundamental, a equação é um modelo limitado e não descreve o comportamento cinético de todas as enzimas.

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