Questão FC287737
A figura a seguir representa o mecanismo reacional proposto para que a enzima cetosteroide isomerase possa modificar a ligação dupla de um esteroide. (Bugg, T. Introduction to enzy
Química
IDECAN · 2012
A figura a seguir representa o mecanismo reacional proposto para que a enzima cetosteroide isomerase possa modificar a ligação dupla de um esteroide.
(Bugg, T. Introduction to enzyme and coenzyme chemistry. Blackwell editor, 2004. – Com adaptações.)
Diante do exposto, é INCORRETO afirmar que
- trata-se de um mecanismo geral do tipo ácido-base.
- apesar da figura mostrar apenas os aminoácidos Tyr 14 e Asp 38, existem outros aminoácidos catalíticos que não foram mostrados, pois não entravam no mecanismo reacional.
- este mecanismo não representa um mecanismo catalítico nucleofílico (ou covalente), pois, em nenhum momento, o substrato liga-se covalentemente à enzima.
- a enzima cetosteroide isomerase mostra habilidade de promover um mecanismo catalítico bifuncional, pois, ao mesmo tempo, protona e desprotona o substrato em regiões diferentes.
- a reação de isomerização do esteroide ocorre no sítio catalítico da cetosteroide isomerase.
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Gabarito
B
Comentário do professor
A alternativa afirma que existem outros aminoácidos "catalíticos" não mostrados porque "não entravam no mecanismo reacional". Isso é incorreto porque o termo resíduo catalítico implica participação direta na transformação química (transferência de prótons, ataque nucleofílico, estabilização de estados de transição).
Se um aminoácido não participa do mecanismo ele não pode ser classificado como catalítico; poderá ser apenas de ancoragem ou de estabilização estrutural. No esquema apresentado, Tyr14 e Asp38 são mostrados justamente por terem papéis ativos na reação. Outros resíduos podem existir na vizinhança, mas não são chamados de catalíticos quando ficam fora do caminho reacional.
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