Questão FC297907
O conhecimento da forma tridimensional das moléculas proteicas em estado nativo é muito importante, pois é assim que, dentro da célula, as moléculas mostram atividade e interagem u
Bioquímica e Biomoléculas
IDECAN · 2016
O conhecimento da forma tridimensional das moléculas proteicas em estado nativo é muito importante, pois é assim que, dentro da célula, as moléculas mostram atividade e interagem umas com as outras. Essa estrutura se mantém devido às forças de estabilização. Das alternativas a seguir, qual NÃO é considerada uma força de estabilização da estrutura de uma proteína?
- Ligação peptídica.
- Interação hidrofílica.
- Pontes de hidrogênio.
- Ligações dissulfeto ou S-S.
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Gabarito
B
Comentário do professor
A expressão interação hidrofílica refere-se à afinidade de grupos polares por solventes aquosos: essas cadeias e lados polares preferem ficar expostos ao meio, formando ligações com moléculas de água. Isso facilita a solubilidade e a interação com o ambiente, mas não constitui uma força que mantenha a proteína dobrada internamente.
Em contraste, a manutenção da conformação em estado nativo depende de forças que promovem a compactação e o encaixe interno — por exemplo: efeito hidrofóbico (enterra resíduos apolares no núcleo), pontes de hidrogênio, ligações iônicas, pontes dissulfeto e forças de van der Waals.
Portanto, a interação hidrofílica não é considerada uma força estabilizadora da estrutura tridimensional porque favorece a exposição ao solvente, não a coesão interna do dobramento proteico.
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