Questão FC701487
Qual é a explicação bioquímica mais provável para a estabilidade térmica dessa enzima?
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VUNESP · 2025
Um pesquisador está estudando uma nova enzima envolvida na replicação do DNA em Archaea. Ele descobre que essa enzima é altamente estável em temperaturas acima de 80°C. Ao analisar sua sequência de aminoácidos, identifica uma proporção significativamente maior de aminoácidos com cadeias laterais hidrofóbicas e pontes dissulfeto.
Qual é a explicação bioquímica mais provável para a estabilidade térmica dessa enzima?
- A enzima possui uma alta taxa de mutação, adaptando-se rapidamente ao calor.
- A estrutura primária é composta por poucos aminoácidos, simplificando sua conformação.
- As interações covalentes (pontes dissulfeto) e as fortes interações hidrofóbicas mantêm a estrutura terciária estável sob alto estresse térmico.
- A enzima atua como um crioprotetor, solidificando-se em altas temperaturas.
- A alta temperatura inativa os inibidores enzimáticos, tornando-a mais eficiente.
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Gabarito
Certo
Comentário do professor
A explicação correta é que a presença aumentada de resíduos hidrofóbicos e de pontes dissulfeto estabiliza a estrutura terciária da enzima, preservando sua conformação funcional em temperaturas elevadas.
As interações hidrofóbicas promovem o empacotamento do núcleo proteico, afastando grupos apolares da água e reduzindo a exposição de cadeias laterais que favoreceria a desnaturação. Esse empacotamento torna a proteína mais compacta e menos suscetível a oscilações térmicas.
As pontes dissulfeto são ligações covalentes entre cisteínas que funcionam como grampos estruturais, limitando a mobilidade das cadeias e aumentando a energia necessária para o desdobramento.
Em conjunto, essas forças elevam a temperatura de fusão (\(T_m\)) e a barreira energética para o colapso conformacional, permitindo que a enzima permaneça estável e ativa acima de 80°C.
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