Bioprocessos dependem de uma compreensão profunda sobre cinética enzimática e condições operacionais para otimizar a conversão de substratos e a produção de compostos de interesse.

Gabarito

Certo

Comentário do professor

A afirmação está correta porque a cinética de Michaelis-Menten parte justamente da formação de um complexo enzima‑substrato transitório. Admitindo que esse complexo atinge um estado de steady‑state (variação desprezível da sua concentração) e que a medição refere‑se à velocidade inicial, a taxa de reação pode ser descrita pela equação clássica.

A equação é \(v = \dfrac{V_{max}[S]}{K_m + [S]}\), onde \(V_{max}\) representa a velocidade máxima relacionada à concentração total da enzima e \(K_m\) é a constante de Michaelis, definida a partir das constantes de velocidade das etapas elementares do mecanismo.

Em reatores industriais a aplicação é válida quando as hipóteses são atendidas: controle de concentração de substrato, ausência relevante de inibição, reações reversíveis ou fenómenos de transporte negligenciáveis. Caso contrário, usa‑se versões estendidas do modelo ou correções experimentais.