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Questão FC887565

As carbapenemases são \(β\)-lactamases com maior capacidade hidrolítica, sendo capazes de inativar praticamente todos os β-lactâmicos disponíveis no mercado, com algumas exceções.

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CRS (PM MG) · 2026

As carbapenemases são \(β\)-lactamases com maior capacidade hidrolítica, sendo capazes de inativar praticamente todos os β-lactâmicos disponíveis no mercado, com algumas exceções. Sobre esse perfil de resistência, e segundo o documento Microbiologia clínica para o controle de infecção relacionada à assistência à saúde, da Agência Nacional de Vigilância Sanitária, é CORRETO afirmar:

  1. A ceftazidima-avibactam é ativa contra a maioria dos isolados produtores da enzima Klebsiella pneumoniae carbapenemase (KPC), oxacilininase 48 (OXA-48) e metalo-\(β\)-lactamases.
  2. As metalo-\(β\)-lactamases são capazes de hidrolisar todos os carbapenêmicos, mas não possuem atividade contra monobactâmico (aztreonam).
  3. É o mecanismo de resistência aos carbapenêmicos mais eficiente em Enterobacterales em todo o mundo, apesar de pouco frequente.
  4. As serino-\(β\)-lactamases têm como exemplo a Klebsiella pneumoniae carbapenemase (KPC), que não é capaz de hidrolisar ertapenem, apresentando atividade apenas contra imipenem e meropenem.
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Gabarito

B

Comentário do professor

Metalo-β-lactamases (classe B) são enzimas que dependem de íons \(Zn^{2+}\) para o ataque nucleofílico do anel β-lactâmico. Elas apresentam ampla capacidade de hidrólise, incluindo todos os carbapenêmicos, o que explica a perda de eficácia desses fármacos frente a microrganismos produtores dessas enzimas.

Entretanto, o monobactâmico (aztreonam) possui estrutura monocíclica distinta que não é reconhecida ou eficientemente hidrolisada pelas metalo-β-lactamases, por isso permanece intrinsecamente estável frente a essas enzimas.
Na prática clínica, é importante lembrar que a eficácia do aztreonam pode ser comprometida se houver outras β-lactamases coexistentes que o inativem.

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