Questão FC549513
As proteínas são importantes constituintes dos alimentos. São polímeros de alto peso molecular, cujas unidades básicas são os aminoácidos. A sua importância nos alimentos está na d
Nutrientes: Definições, Classificações, Recomendações e Fontes Alimentares
VUNESP · 2019
As proteínas são importantes constituintes dos alimentos. São polímeros de alto peso molecular, cujas unidades básicas são os aminoácidos. A sua importância nos alimentos está na dependência de suas propriedades, e diversos produtos com aporte proteico são consumidos com esse nutriente.
Assinale a alternativa correta a esse respeito.
- São substâncias formadas por uma ligação peptídica entre um grupo amino e um grupo carboxílico, formando um grupo amida, sem liberação de moléculas.
- O pH exerce forte influência sobre a funcionalidade das proteínas, pois grande parte das propriedades funcionais depende do estado de ionização de grupos da molécula proteica.
- A perda das estruturas secundária e terciária da proteína ou rompimento de ligações peptídicas é denominada desnaturação proteica. O único fator que provoca tal desnaturação é o calor.
- As proteínas são compostas por 20 aminoácidos, denominados aminoácidos essenciais, e todos estes são sintetizados pelo organismo humano.
- A qualidade nutricional das proteínas se deve somente à quantidade de aminoácidos essenciais presentes.
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Gabarito
B
Comentário do professor
pH influencia a ionização dos grupos amino e carboxila e das cadeias laterais (ex.: Asp, Glu, Lys, Arg, His). A proporção entre formas protonada e desprotonada é descrita pela equação de Henderson-Hasselbalch: \( \mathrm{pH} = \mathrm{p}K_a + \log\frac{[\mathrm{A^-}]}{[\mathrm{HA}]}\), o que determina a carga elétrica da molécula proteica.
Quando o pH está próximo do ponto isoelétrico (pI) a proteína apresenta carga líquida quase nula, reduzindo a solubilidade por menor repulsão eletrostática. Em pHs afastados do pI as cargas aumentam, favorecendo a dispersão em água.
As mudanças de carga alteram interações eletrostáticas e ligações intramoleculares, modificando a conformação e a exposição de regiões hidrofóbicas. Isso afeta propriedades funcionais como formação de espuma, emulsificação, retensão de água e gelificação, fundamentais no processamento e qualidade de alimentos proteicos.
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